Trypsine

La trypsine est une peptidase du suc pancréatique impliquée dans la digestion des protéines. C'est une sérine protéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées du côté C d'un résidu lysine ou arginine, qui sont des acides aminés basiques.

La trypsine se trouve dans la plupart des animaux. Cette enzyme est largement utilisée pour les approches de recherche en protéomique, notamment pour la caractérisation et le séquençage des protéines. Ainsi, il est principalement utilisé en spectrométrie de masse pour digérer les protéines avant analyse.

La trypsine est utilisée en culture cellulaire pour libérer les cellules qui adhèrent aux flacons de culture ou aux boîtes de Pétri. En effet, la trypsine clive les protéines membranaires d'adhésion et les cellules se retrouvent alors en suspension. Cette «trypsinisation» est utilisée quotidiennement pour maintenir les cultures cellulaires (en passant à un flacon de culture plus grand ou en multipliant les flacons), pour compter les cellules par cytométrie en flux, ou pour effectuer d'autres analyses. Cependant, ce traitement affecte un peu les cellules (viabilité, marqueurs membranaires), l'action de la trypsine doit donc être limitée: elle est éliminée par lavage des cellules, elle est également inhibée par l'ajout de sérum de veau foetal (protéines en grand excès de protéines membranaires), ou un inhibiteur spécifique 2. Alternativement, d'autres enzymes sont utilisées3.

La trypsine est également utilisée en immunohématologie pour la détection d'anticorps irréguliers ou même lors de la mise en place d'un caryotype: par exemple, en hydrolysant les histones, et en combinaison avec la coloration par Giemsa, elle permet l'apparition de bandes G sur l'ADN et donc la précision identification des chromosomes. De cette façon, une anomalie chromosomique peut être détectée.

-Synthèse

Il est synthétisé par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive) puis stocké dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses à partir desquelles il est sécrété lors de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine résulte de l'hydrolyse du propeptide sous l'influence de l'entérokinase ou par un effet auto-activant de la trypsine. La cholécystokinine pancréozymine active la sécrétion d'enzymes (c'est-à-dire la trypsine) dans le suc pancréatique.